Белки с внутренней неустойчивостью
Белки с внутренней неустойчивостью — класс белков, не имеющих стабильной третичной структуры (то есть, трехмерной формы).
Ранее считалось, что структурная конфигурация белковой молекулы определяет ее функцию: фермент связывается с субстратом по принципу «замок-ключ» (принцип был предложен Эмилем Фишером в 1894 году). Однако, в 1990-х годах были открыты белки, имеющие «гибкую» структуру, но играющие в клетке вполне определенные роли. На сегодняшний день известно 645 подобных молекул[1].
Внутренняя неустойчивость встречается у белков, занятых обработкой сигналов, транскрипцией и обслуживанием хроматина. Часто их роль заключается в соединении шарообразных или трансмембранных частей комплекса. Также многие из подобных белков приобретают более упорядоченную структуру после связывания с нужной молекулой. Предполагается, что неустойчивость должна чаще встречаться среди узловых белков-«хабов», то есть, ферментов, взаимодействующих со многими партнерами.
Характеристики[править]
Белки с внутренней неустойчивостью бедны гидрофобными аминокислотами, но те, что присутствуют, обычно велики в размерах. Таким образом, белок не может свернуться так, чтобы спрятать гидрофобный домен.
Значимость[править]
По примерным оценкам, до 40 % человеческих белков содержит минимум один 30-аминокислотный фрагмент с неустойчивостью, а около 25 % неустойчивы полностью[2]. Полагается, что внутренне неустойчивые белки играют роль в развитии некоторых заболеваний. Было показано, что известный супрессор опухолей p53 частично неустойчив.