Трансаминирование

Общая реакция трансаминирования

Трансаминирование (Transamination) — ферментативная реакция обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования NH₃.

История открытия

Механизм реакции открыли в 1937 году Александр Евсеевич Браунштейн и Мария Григорьевна Крицман. Изучая преобразования L-глутаминовой кислоты в мышцах, они выявили быстрое перемещение её NH₂-группы на пировиноградную (альфа-оксопропионовую) кислоту с появлением альфа-оксоглутаровой кислоты и L-аланина; реакция шла и в обратном направлении до точки равновесия. В данной системе NH₂-группу глутамата акцептировали и некоторые прочие альфа-оксокислоты.

Общие сведения

Данный процесс представляет собой обратимый межмолекулярный перенос аминогруппы (NH₂-группы) вместе с протоном и парой электронов от аминокислот или аминов к оксокислотам или другим карбонильным соединениям (альдегидам, кетонам).

Схема трансаминирования:

Ферменты, катализирующие процесс, называются трансаминазами (аминотрансферазами), их описано около 60. Одни из них отличаются облигатной субстратной специфичностью к определённым донорно-акцепторным парам, субстратная специфичность прочих вариабильна; тот или иной субстрат может обладать особенно высоким сродством к ферменту.

α-кетоглутарат действует как преобладающий акцептор аминогруппы и производит глутамат в качестве новой аминокислоты.

Аминокислота + α-кетоглутарат ↔ α-кетокислота + глутамат

Аминогруппа глутамата, в свою очередь, переносится в оксалоацетат во 2-й реакции переаминирования с получением аспартата:

Глутамат + оксалоацетат ↔ α-кетоглутарат + аспартат

Константа равновесия ферментативной реакции трансаминирования примерно = 1, то есть направление протекания процесса переноса аминогруппы обусловлен концентрацией субстратов и продуктов в клетке.

Служит как для анаболизма, так и для катаболизма аминокислот, то есть является амфиболическим процессом.

Обычные продукты — аланин, аспартат и глутамат, ввиду того, что соответствующие им кетокислоты возникают при метаболизме углеводов.

Играет важную роль в процессах мочевинообразования, глюконеогенеза, путях образования новых аминокислот. Трансаминирование аминокислот с продуцированием глутаминовой кислоты в сочетании с её дезаминированием НАД(Ф)-зависимой глутаматдегидрогеназой — непрямое дезаминирование аминокислот (трансдезаминирование).

В реакциях трансаминирования альфа-аминокиелот у людей, животных и растений участвуют лишь L-изомеры.

Пиридоксаль-фосфат служит в качестве переносчика NH₂-групп.

В тканях животных и растений наиболее активны реакции трансаминирования, при которых NH₂-группы переносятся на 3 возникающих при гликолизе и тканевом дыханиа альфа-оксокислоты: пировиноградную, щавелевоуксусную и альфа-оксоглутаровую (и в обратную сторону — от 3-х соответствующих альфа-аминокислот). Важная функция трансаминирования заключается в взаимопревращениях этих 6 метаболитов и регуляции гликолиза и тканевого дыхания путём устранения либо образования промежуточных оксокислот, и, таким образом — в регуляции создания углеродных скелетов аминокислот и их применения в полном окислении, глюконеогенезе или кетогенезе без сопутствующей потери аминного N.

Обнаружение в кровь ряда аминотрансфераз служит диагностическим целям в медпрактике для выявления и уточнения заболеваний.

Источники

Одним из источников этой статьи является статья в энциклопедии «Традиция», называющаяся «Трансаминирование». Материал указанной статьи полностью или частично использован в Циклопедии по лицензии GNU FDL.