Ричардс, Фредерик Мидлбрук

Материал из Циклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Фредерик Мидлбрук Ричардс

Frederic Middlebrook Richards
Файл:Fred Richards photo.png


Дата рождения
19 августа 1925 года
Место рождения
Нью-Йорк, Нью-Йорк, США
Дата смерти
11 января 2009 года
Место смерти
Гилфорд, США[1]








Фредерик Мидлбрук Ричардс (англ. Frederic Middlebrook Richards; [Нет даты!]) — американский биохимик и биофизик. Известен тем, что в 1967 году определил кристаллическую структуру фермента рибонуклеаза S и ввёл понятие доступной для растворителя поверхности.

Биография[править]

Ричардс родился в Нью-Йорке в семье Джорджа Х. Ричардса и Марианны Мидлбрук Ричардс. Обе семьи происходили из старых родов Новой Англии, поселившихся в Фэрфилде и Нью-Лондоне в 1600-х годах. Семья часто проводила лето в Коннектикуте. У него было две старшие сестры, Марианна и Сара. Марианна стала биохимиком[2]. Он учился в Академии Филлипса в Эксетере, где научился выдувать стекло и основам электроники, а также пытался измерить гравитационную постоянную с помощью 45-килограммовых пушечных ядер.

В 1943 году Ричардс поступил в Массачусетский технологический институт (MIT), выбрав химию в качестве основной специальности. Его учёба прервалась на два года службы в армии. Затем он присоединился к кафедре биохимии Гарвардской медицинской школы и лаборатории Барбары Лоу. В 1952 году он защитил докторскую диссертацию, посвящённую изучению плотности и содержания растворителя в кристаллах для определения молекулярной массы белков. В 1954 году он отправился в Карлсбергскую лабораторию в Копенгагене для постдокторских исследований под руководством Кая Линдерстрём-Ланга, где начал работу над ферментом рибонуклеазой[2][3]. В 1955 году Ричардс присоединился к преподавательскому составу Йельского университета, где проработал всю оставшуюся карьеру.

Файл:FMRichards & SWR MtWashington.jpg
Салли и Фред Ричардс недалеко от вершины горы Вашингтон, около 1980 года

Ричардс был увлечённым яхтсменом. Он ходил под парусом по проливу Лонг-Айленд, вдоль канадского побережья, на Бермудские острова и несколько раз пересекал Атлантику[4][5]. У него и его жены были парусные лодки (Hekla 1 и 2) и моторная лодка «Sally’s Baage»[6], которую он построил сам[5]. Крис Анфинсен, друг и коллега Ричардса, также увлекался парусным спортом[5]. Уэнделл Лим писал, что Ричардс почти всегда брал месяц отпуска каждое лето для парусных экспедиций. Он также играл в хоккей с шайбой[2].

Ричардс жил в Гилфорде. Он был женат дважды: на Хайди Кларк Ричардс, дочери биохимика Ганса Кларка[7][8], и с 1959 года на Саре (Салли) Уитленд Ричардс, морском биологе[6]. У него было трое детей — Сара, Рут и Джордж — и четверо внуков[6]. Фред и Салли активно участвовали в местных проектах по охране земель[6][9]. Он пожертвовал 41 акр береговой линии Йельскому музею естественной истории Пибоди.

Научная карьера[править]

Ричардс внёс вклад в экспериментальные и теоретические исследования, разработал новые методы, получив более 20 000 цитирований в различных областях исследований. Помимо белковой кристаллографии и биохимии рибонуклеазы S, его работы включали изучение доступности растворителя и внутренней упаковки белков, создание первой библиотеки ротамеров боковых цепей, кристаллографию высокого давления, новые типы химических меток (такие как биотин/авидин), индекс химического сдвига ядерного магнитного резонанса (ЯМР), а также структурную и биофизическую характеристику эффектов мутаций.

Ричардс провёл всю свою академическую исследовательскую карьеру в Йельском университете, где стал стерлингским профессором молекулярной биофизики и биохимии на кафедре, которую он создал и возглавлял[4]. Он был избран в Национальную академию наук США и Американскую академию искусств и наук. Он занимал должность руководителя Мемориального фонда медицинских исследований Джейн Коффин Чайлдс и избирался президентом Американского общества биохимии и молекулярной биологии (ASBMB) и Биофизического общества.

Файл:RibonucleaseS ribbon drawing scratchboard.png
3D-структура рибонуклеазы S, нарисованная в качестве фронтисписа для раннего обзора структуры белков[10]

Двухкомпонентная система рибонуклеазы S[править]

2 декабря 1957 года в Йельском университете Ричардс провёл эксперимент с белком рибонуклеаза А (РНКаза А), который повлиял на представление научного сообщества о физической природе молекул белков. С помощью протеазы (субтилизин) РНКаза А была преобразована в расщеплённый белок (РНКаза S), состоящий из двух частей: S-пептида и S-белка (Richards & Vithayathil 1959). Ричардс разработал эту систему расщепления во время постдокторантуры в Карлсбергской лаборатории в Копенгагене, используя очищенный белок рибонуклеазы, предоставленный Кристиану Анфинсену компанией Armour Company[4][3]. Ричардс обнаружил, что по отдельности S-белок и S-пептид не обладают активностью РНКазы, но ферментативная активность восстанавливается при их рекомбинации в пробирке[11]. Этот эксперимент показал, что белки сохраняют трёхмерный порядок и прочное связывание между взаимодействующими частями, и что структурная информация заложена в самом белке. Это предвосхитило работу Анфинсена, показавшую, что последовательность определяет структуру[12], а также идею о том, что гормоны или другие малые молекулы могут специфически связываться с белками. Два года спустя структура белка миоглобина подтвердила такие специфические 3D-отношения[13]. Позже Ричардс вместе с Мэрилин Дошер и Фло Киочо продемонстрировал, что рибонуклеаза S и карбоксипептидаза ферментативно активны в кристаллах[2][14][15].

Кристаллическая структура рибонуклеазы[править]

Файл:1rns supr on 7rsa.jpg
Рибонуклеаза S, наложенная на нерасщеплённую рибонуклеазу А, показывающая совпадение общей складки и His 12 и His 119 (ярко-розовый) в активном центре

Ричардс возглавил работу по определению трёхмерной структуры РНКазы S вместе с Гарольдом В. Уайкоффом[16]. Анализ РНКазы S[17] и РНКазы А[18], опубликованный в 1967 году, сделал рибонуклеазу третьей структурой белка, определённой с помощью рентгеновской дифракции кристаллов, после миоглобина/гемоглобина и лизоцима куриного яйца[19]. В 1970 году группа из Йеля опубликовала структуру РНКазы S с разрешением 2,0 Å (Wyckoff et al., 1970). Координаты рибонуклеазы S были депонированы в международный Банк данных белков в 1973 году как Шаблон:PDB[20].

На чёрно-белом ленточном рисунке показан большой скрученный бета-лист (стрелки) рибонуклеазы, окружённый несколькими альфа-спиралями (спирали). Более короткий фрагмент S-пептида находится сзади, начинаясь в левом верхнем углу со спирали и заканчиваясь разрывом цепи (между остатками 20-21) в правом нижнем углу[10]. Активный центр для расщепления РНК включает одну боковую цепь гистидина из фрагмента S-пептида и другую из части S-белка[17]. Компьютерное изображение показывает наложенные структуры рибонуклеазы S и А. Совпадение 3D-структур показывает, что двухфрагментная система S сворачивается в активную форму (Wyckoff et al., 1970).

«Ящик Ричардса»[править]

Файл:Original Richards box photo.jpg
Оригинальный ящик Ричардса, построенный Ричардсом в 1968 году в Оксфорде

В 1968 году во время творческого отпуска с Дэвидом Филлипсом в Оксфорде Ричардс разработал большой оптический компаратор, названный «ящиком Ричардса» (или «Причудой Фреда»). Устройство позволяло кристаллографам строить физические модели белковых структур, рассматривая сложенные листы электронной плотности через полупрозрачное зеркало[21][22]. После создания устройства он быстро построил цельноатомную латунную модель РНКазы S. Этот метод использовался для построения кристаллографических моделей белков до конца 1970-х годов, когда его заменили программы молекулярной компьютерной графики, такие как Grip-75[23] и Frodo[24].

Ричардс продемонстрировал чувство юмора в более позднем обзоре разработок в области использования и конструирования ящиков Ричардса[25]. Он предоставил «поправку к оригинальным библиографическим ссылкам» с диаграммами для театрального сценического приёма, который использовал выборочное освещение и лист зеркального стекла, наклонённый под углом 45°, чтобы создать иллюзию нимфы Амфитриты, поднимающейся из моря и парящей в воздухе. Ричардс отметил, что «если бы эта ссылка была известна автору в 1968 году, дальнейшего описания „причуды“ не потребовалось бы»[25].

Доступная для растворителя поверхность и молекулярная упаковка[править]

Файл:Surfacetype Solvent-Accessible.png
Диаграмма, показывающая определение доступной для растворителя поверхности (SAS), жёлтыми точками

Наиболее продолжительный научный интерес Ричардса был связан со сворачиванием и упаковкой белков, которые он изучал экспериментально и теоретически. Как резюмировал Джордж Роуз, «исследователей сворачивания белков можно разделить на „минимизаторов“ и „упаковщиков“. Первые стремятся минимизировать энергию взаимодействия между атомами или группами атомов, тогда как вторые концентрируются на вероятной геометрии, руководствуясь как ограничениями исключённого объёма, так и структурными мотивами, наблюдаемыми в белках с известной структурой». Фред оказал основополагающее влияние на «упаковщиков», которые опирались на его наблюдения о плотности упаковки, площадях и объёмах[5].

В 1971 году вместе с Бюнгкуком Ли Ричардс ввёл понятие и количественную меру доступной для растворителя поверхности (SAS) остатков аминокислот в свёрнутых белковых структурах (Lee & Richards 1971). Поверхность строится путём отслеживания центра воображаемого шара с радиусом молекулы воды (принятым за 1,4 Å), когда он катится по поверхностям Ван-дер-Ваальса белков. Определение Ли и Ричардса было широко принято в качестве стандартной меры доступности растворителя[26] и как основа метода площади скрытой поверхности для оценки энергетики белок-белковых контактов[27].

Richards 1974 ввёл построение многогранников Вороного в химию белков[28]. Этот подход был принят многими другими исследователями[29][30] и получил математическое обоснование в работах Герберта Эдельсбруннера[31]. В 1987 году вместе с Джеем Пондером Ричардс разработал первую библиотеку ротамеров боковых цепей (Ponder & Richards 1987). С тех пор другими исследовательскими группами были созданы более подробные библиотеки ротамеров, такие как зависимая от основной цепи библиотека ротамеров, которые используются для валидации структуры[32], гомологичного моделирования или дизайна белков[33]. Вместе с Крейгом Кундротом Ричардс исследовал влияние высокого давления (1000 атмосфер) на структуру белка, используя кристаллы лизоцима куриного яйца[34]. В 1990-х годах Ричардс и его сотрудники использовали сочетание теории и эксперимента для изучения того, как хорошо упакованная внутренняя часть белков может тем не менее вмещать мутации[35][36][37].

Другие области исследований[править]

В 1970-х годах лаборатория разработала серию химических[38], фотохимических[39] и сшивающих меток для определения положения и взаимосвязей белков в биологических мембранах (Peters & Richards 1977), включая глутаральдегид[40] и одно из первых общих применений взаимодействия биотина с авидином, прикреплённого к ферритину для использования в электронной микроскопии[41][42][43]. Система биотин-авидин быстро стала центральным методом в клеточной биологии, иммунологии и белковой инженерии, а также в электронной микроскопии[44].

Вместе с Дэвидом Уишартом и Брайаном Сайксом он разработал индекс химического сдвига для ЯМР-отнесения вторичной структуры белков (Wishart, Sykes & Richards 1991 и Wishart, Sykes & Richards 1992). Этот метод до сих пор считается стандартным инструментом в области ЯМР[45]. Около 1990 года Хомме Хеллинга вместе с Ричардсом разработал вычислительные инструменты для проектирования металл-связывающих сайтов в белках[46] и использовал их для создания нового металлического сайта в тиоредоксине[47].

Ричардс указан как депозитор 27 записей кристаллических структур в Банке данных белков, включая рибонуклеазу S, лизоцим куриного яйца, домены SH3, аламетицин, а также мутанты рибонуклеазы S, стафилококковой нуклеазы и репрессора лямбда в комплексе с ДНК.

Административная деятельность и наставничество[править]

Кафедра молекулярной биофизики и биохимии («MB&B»), которую Ричардс основал и возглавлял в Йеле, объединила кафедру биохимии медицинской школы и кафедру молекулярной биофизики университета. Многие преподаватели кафедры стали членами Национальной академии наук США[4][5], а Том Стейц получил Нобелевскую премию в 2009 году за кристаллические структуры рибосомы[48]. Ричардс был известен как наставник и друг для студентов, преподавателей и коллег[8]. Его коллега Джордж Д. Роуз писал, что лекции Ричардса были проницательными, читались с ясностью и юмором, и что Ричардс работал над улучшением научного сообщества в целом[5]. В конце 1980-х годов он был основным автором письма, которое призывало к политике депонирования 3D-атомных координат в научных журналах, в Национальных институтах здравоохранения (NIH) и у отдельных кристаллографов[49]. Он также выступал за снижение общего давления на публикации и повышение внимания к нескольким первоклассным статьям.

Основные события карьеры[править]

  • 1954, постдокторант NRC, Карлсбергская лаборатория, Дания[3]
  • 1955, присоединился к преподавательскому составу Йельского университета, на кафедре биохимии в Медицинской школе[8]
  • 1963, профессор и заведующий кафедрой молекулярной биофизики Йельского университета
  • 1965, Премия Pfizer в области химии ферментов
  • 1968, член Американской академии искусств и наук[50]
  • 1969-73, первый заведующий кафедрой молекулярной биофизики и биохимии в Йеле
  • 1971, член Национальной академии наук США[51]
  • 1972, президент Биофизического общества[52]
  • 1976-91, директор Мемориального фонда медицинских исследований Джейн Коффин Чайлдс
  • 1978, премия Кая Линдерстрём-Ланга в области химии белков
  • 1979, президент Американского общества биохимии и молекулярной биологии (ASBMB)[8]
  • 1988, премия Merck Американского общества биохимии и молекулярной биологии[53]
  • 1988, премия Стайна и Мура Белкового общества[54]
  • 1992, член Американского философского общества
  • 1995, Медаль науки Коннектикута[4]

Примечания[править]

  1. ↑ Freebase Data Dumps
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 2,3 Lim WA (2009). «Frederic M Richards 1925–2009». Nature Structural & Molecular Biology 16 (3): 230–232. DOI:10.1038/nsmb0309-230. PMID 19259121.
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 Richards FM (1992). «Linderstrøm-Lang and the Carlsberg Laboratory: the view of a postdoctoral fellow in 1954». Protein Science 1 (12): 1721–1730. DOI:10.1002/pro.5560011221. PMID 1304902.
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 Steitz, TA (2009). «Retrospective. Frederic M. Richards (1925–2009)». Science 323 (5918). DOI:10.1126/science.1171157. PMID 19251620.
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 Rose GD (2009). «In Memoriam: Frederic M. Richards (1925–2009)». Proteins 75 (3): 535–539. DOI:10.1002/prot.22400. PMID 19226638.
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 Sally Richards Remembered. Guilford Land Conservation Trust. Проверено 9 июля 2026.
  7. ↑ Frederic M. Richards. Проверено 9 июля 2026.
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 Staros JV. «Retrospective: Frederic M. Richards (1925–2009)». ASBMB Today April 2009: 16–18.
  9. ↑ An Incomparable Couple. Guilford Land Conservation Trust. Проверено 9 июля 2026.
  10. ↑ 10,0 10,1 Richardson JS The Anatomy and Taxonomy of Proteins. — 1981. — Т. 34. — P. 167–339 [1]. — ISBN 9780120342341.
  11. ↑ Richards FM (1958). «On the enzymic activity of subtilisin-modified ribonuclease». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 44 (2): 162–166. DOI:10.1073/pnas.44.2.162. PMID 16590160. Bibcode: 1958PNAS...44..162R.
  12. ↑ Fox RO (February 2009). «Obituary: Frederic Richards (1925–2009)». Nature 457 (7232). DOI:10.1038/457976a. PMID 19225517. Bibcode: 2009Natur.457..976F.
  13. ↑ Kendrew JC, Dickerson RE, Strandberg BE, Hart RG, Davies DR, Phillips DC, Shore VC (1960). «Structure of myoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 2 Å. resolution». Nature 185 (4711): 422–427. DOI:10.1038/185422a0. PMID 18990802. Bibcode: 1960Natur.185..422K.
  14. ↑ (1963) «The activity of an enzyme in the crystalline state: Ribonuclease-S». Journal of Biological Chemistry 238 (7): 2399–2406. DOI:10.1016/S0021-9258(19)67984-6.
  15. ↑ (1964) «Intermolecular cross linking of a protein in the crystalline state: carboxypeptidase-a». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 52 (3): 833–839. DOI:10.1073/pnas.52.3.833. PMID 14212562. Bibcode: 1964PNAS...52..833Q.
  16. ↑ Bodo G, Dintzis HM, Kendrew JC, Wyckoff HW (1959). «The crystal structure of myoglobin. V. A low resolution three-dimensional Fourier synthesis of sperm-whale myoglobin crystals». Proceedings of the Royal Society A 253 (1272): 70–102. DOI:10.1098/rspa.1959.0179. Bibcode: 1959RSPSA.253...70B.
  17. ↑ 17,0 17,1 Wyckoff HW, Hardman KD, Allewell NM, Inagami T, Johnson LN, Richards FM (1967). «The structure of ribonuclease-S at 3.5 Å resolution». Journal of Biological Chemistry 242 (17): 3984–3988. DOI:10.1016/S0021-9258(18)95844-8. PMID 6037556.
  18. ↑ Kartha G, Bello J, Harker D (1967). «Tertiary Structure of Ribonuclease». Nature 213 (5079): 862–865. DOI:10.1038/213862a0. PMID 6043657. Bibcode: 1967Natur.213..862K.
  19. ↑ Blake CCF, Koenig DF, Mair GA, North ACT, Phillips DC, Sarma VR (1965). «Structure of hen egg-white lysozyme: a three-dimensional Fourier synthesis at 2 Å resolution». Nature 206 (4986): 757–761. DOI:10.1038/206757a0. PMID 5891407. Bibcode: 1965Natur.206..757B.
  20. ↑ Bernstein FC, Koetzle T F, Williams, GJB, Meyer EF, Brice MD, Rodgers JR, Kennard O, Shimanouchi T, Tasumi M (1977). «The protein data bank: A computer-based archival file for macromolecular structures». Journal of Molecular Biology 112 (3): 535–542. DOI:10.1016/S0022-2836(77)80200-3. PMID 875032.
  21. ↑ (2016) «Information Overload». Distillations 2 (2): 26–33.
  22. ↑ Richards FM (1968). «The matching of physical models to three-dimensional electron-density maps: a simple optical device». Journal of Molecular Biology 37 (1): 225–230. DOI:10.1016/0022-2836(68)90085-5. PMID 5760491.
  23. ↑ Brooks FP Jr (1977). «The Computer "Scientist" as Toolsmith: Studies in Interactive Computer Graphics». Proceedings of IFIP (International Federation for Information Processing) Congress (North Holland): 625–634.
  24. ↑ Jones TA (1978). «A Graphics Model Building and Refinement System for Macromolecules». Journal of Applied Crystallography 11 (4): 268–272. DOI:10.1107/S0021889878013308. Bibcode: 1978JApCr..11..268J.
  25. ↑ 25,0 25,1 Optical Matching of Physical Models and Electron Density Maps: Early Developments // Diffraction Methods for Biological Macromolecules Part B. — 1985. — Т. 115. — P. 145–154. — ISBN 9780121820152.
  26. ↑ (1973) «Environment and exposure to solvent of protein atoms. Lysozyme and insulin». Journal of Molecular Biology 79 (2): 351–71. DOI:10.1016/0022-2836(73)90011-9. PMID 4760134.
  27. ↑ Chothia C (1976). «The nature of the accessible and buried surfaces in proteins». Journal of Molecular Biology 105 (1): 1–12. DOI:10.1016/0022-2836(76)90191-1. PMID 994183.
  28. ↑ Protein Geometry: volumes, areas, and distances.. — 2001. — Т. F. — P. 531–539. — ISBN 978-0-7923-6857-1.
  29. ↑ (1995) «The volume of atoms on the protein surface: calculated from simulation, using Voronoi polyhedra». Journal of Molecular Biology 249 (5): 955–966. DOI:10.1006/jmbi.1995.0351. PMID 7540695.
  30. ↑ Poupon A (2004). «Voronoi and Voronoi-related tessellations in studies of protein structure and interaction». Current Opinion in Structural Biology 14 (2): 233–41. DOI:10.1016/j.sbi.2004.03.010. PMID 15093839.
  31. ↑ (1994) «Three-dimensional alpha shapes». ACM Transactions on Graphics 13: 43–72. DOI:10.1145/174462.156635. Bibcode: 1994math.....10208E.
  32. ↑ Read RJ, Adams PD, Arendall WB III, Brunger AT, Emsley P, Joosten RP, Kleywegt GJ, Krissinel EB, Lütteke T, Otwinowski Z, Perrakis A, Richardson JS, Sheffler WH, Smith JL, Tickle IJ, Vriend G, Zwart PH (2011). «A New Generation of Crystallographic Validation Tools for the Protein Data Bank». Structure 19 (10): 1395–1412. DOI:10.1016/j.str.2011.08.006. PMID 22000512.
  33. ↑ Dunbrack RL Jr. (2002). «Rotamer libraries in the 21st century». Current Opinion in Structural Biology 12 (4): 431–40. DOI:10.1016/S0959-440X(02)00344-5. PMID 12163064.
  34. ↑ (1987) «Crystal structure of hen egg-white lysozyme at a hydrostatic pressure of 1000 atmospheres». Journal of Molecular Biology 193 (1): 157–170. DOI:10.1016/0022-2836(87)90634-6. PMID 3586017.
  35. ↑ Varadarajan R, Richards, FM (1992). «Crystallographic structures of ribonuclease S variants with nonpolar substitution at position 13: packing and cavities». Biochemistry 31 (49): 12315–12327. DOI:10.1021/bi00164a005. PMID 1463720.
  36. ↑ (1994) «The crystal structure of a mutant protein with altered but improved hydrophobic core packing». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 91 (1): 423–427. DOI:10.1073/pnas.91.1.423. PMID 8278404. Bibcode: 1994PNAS...91..423L.
  37. ↑ (1996) «Mobile unnatural amino acid side chains in the core of staphylococcal nuclease». Protein Science 5 (6): 1026–1031. DOI:10.1002/pro.5560050605. PMID 8762134.
  38. ↑ (1974-12) «An Approach to Nearest Neighbor Analysis of Membrane Proteins». Journal of Biological Chemistry 249 (24): 8005–8018. DOI:10.1016/s0021-9258(19)42065-6. ISSN 0021-9258.
  39. ↑ (1974) «Photochemical labeling of the surface proteins of human erythrocytes». Biochemistry 13 (13): 2720–2726. DOI:10.1021/bi00710a010. PMID 4847541.
  40. ↑ Richards FM, Knowles JR (1968). «Glutaraldehyde as a protein cross-linking reagent». Journal of Molecular Biology 37 (1): 231–233. DOI:10.1016/0022-2836(68)90086-7. PMID 5760492.
  41. ↑ (1974) «Use of the avidin–biotin complex for specific staining of biological membranes in electron microscopy». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 71 (9): 3537–3541. DOI:10.1073/pnas.71.9.3537. PMID 4139715. Bibcode: 1974PNAS...71.3537H.
  42. ↑ (1975) «A new method of in situ hybridization». Chromosoma 53 (2): 107–117. DOI:10.1007/bf00333039. PMID 172297.
  43. ↑ [1] Reflections // Reflections. — 1990. — Т. 184. — P. 3–5. — ISBN 9780121820855.
  44. ↑ (1991) «The biotin-(strept)avidin system: principles and applications in biotechnology». Clinical Chemistry 37 (5): 625–636. DOI:10.1093/clinchem/37.5.625. PMID 2032315.
  45. ↑ Protein NMR Spectroscopy: Principles and Practice. — 2nd. — Academic Press, 2006. — ISBN 978-0-12-164491-8.
  46. ↑ (1991) «Construction of new ligand-binding sites in proteins of known structure.1. Computer-aided modeling of sites with predefined geometry». Journal of Molecular Biology 222 (3): 763–785. DOI:10.1016/0022-2836(91)90510-D. PMID 1749000.
  47. ↑ (1991) «Construction of new ligand-binding sites in proteins of known structure. 2. Grafting of a buried transition-metal binding site into E coli thioredoxin». Journal of Molecular Biology 222 (3): 787–803. DOI:10.1016/0022-2836(91)90511-4. PMID 1660933.
  48. ↑ The Nobel Prize in Chemistry 2009. Nobelprize.org. Проверено 9 июля 2026.
  49. ↑ Richards FM (1988). «Public access to x-ray diffraction data». Journal of Computer-Aided Molecular Design 2 (1): 3–4. DOI:10.1007/BF01532048. PMID 3199147. Bibcode: 1988JCAMD...2....3R.
  50. ↑ R // Members of the American Academy of Arts & Sciences: 1780–2011. — American Academy of Arts & Sciences, 2012.
  51. ↑ Frederic M. Richards. www.nasonline.org. Проверено 9 июля 2026.
  52. ↑ Past Officers. Biophysical Society. Проверено 9 июля 2026.
  53. ↑ ASBMB-Merck Award. ASBMB. Архивировано из первоисточника 2 октября 2016. Проверено 18 июня 2012.
  54. ↑ Past award recipients. Protein Society. Архивировано из первоисточника 13 мая 2008. Проверено 18 июня 2012.

Ссылки[править]

Рувики

Одним из источников, использованных при создании данной статьи, является статья из википроекта «Рувики» («ruwiki.ru») под названием «Ричардс, Фредерик Мидлбрук», расположенная по адресу:

—https://ru.ruwiki.ru/wiki/Ричардс,_Фредерик_Мидлбрук

Материал указанной статьи полностью или частично использован в Циклопедии по лицензии CC-BY-SA 4.0 и более поздних версий.

Всем участникам Рувики предлагается прочитать материал «Почему Циклопедия?».

Источник — http://cyclowiki.org/w/index.php?title=Ричардс,_Фредерик_Мидлбрук&oldid=2691907