Бета-лактоглобулин

Материал из Циклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

β-лактоглобулин (бета-лактоглобулин, BLG, Bos d 5) — основной сывороточный белок коровьего и овечьего молока (~3 г/л). Присутствует у многих других видов млекопитающих, за исключением человека. Структура, свойства и биологическая роль белка подробно изучены[1][2][3][4][5]. β-лактоглобулин является аллергеном молока[6][7].

Функция[править]

Основным белком молочной сыворотки является β-лактоглобулин, за которым следует α-лактальбумин (β-лактоглобулин ≈ 65 %, α-лактальбумин ≈ 25 %, сывороточный альбумин ≈ 8 %, другие ≈ 2 %). β-лактоглобулин относится к семейству липокалинов и способен связывать многие гидрофобные молекулы. Это указывает на его возможную роль в их транспорте. Показано, что β-лактоглобулин способен связывать железо через сидерофоры, и таким образом может участвовать в борьбе с патогенами. При попадании в организм β-лактоглобулин способен переносить связанное железо в иммунные клетки человека. Это обеспечивает клетки микроэлементами и участвует в формировании иммунной толерантности. В грудном молоке человека гомолог β-лактоглобулина отсутствует[8].

Структура[править]

Выявлено несколько вариантов белка. Основные варианты у коров обозначаются как A и B. Благодаря широкой распространённости и простоте очистки белок стал объектом множества биофизических исследований. Его структура неоднократно определялась методами рентгеноструктурного анализа и ЯМР[9]. β-лактоглобулин представляет прямой интерес для пищевой промышленности. Его свойства могут оказывать как положительное, так и отрицательное влияние на молочные продукты и их переработку[10].

Бычий β-лактоглобулин — относительно небольшой белок, состоящий из 162 остатков с молекулярной массой 18,4 кДа. В физиологических условиях он преимущественно находится в форме димера. При pH ниже 3 белок диссоциирует на мономеры, сохраняя своё нативное состояние, что подтверждено методом ЯМР[11]. В различных естественных условиях β-лактоглобулин также встречается в тетрамерной[12], октамерной[13] и других мультимерных[14] формах агрегации.

Растворы β-лактоглобулина образуют гели в различных условиях, когда нативная структура достаточно дестабилизирована для начала агрегации[15]. При длительном нагревании в условиях низкого pH и низкой ионной силы образуется прозрачный мелковолокнистый гель. В нём молекулы белка собираются в длинные жёсткие волокна.

β-лактоглобулин является основным компонентом молочной пенки. Он коагулирует и денатурирует при кипячении молока. После денатурации β-лактоглобулин образует тонкую студенистую плёнку на поверхности молока.

Промежуточные продукты фолдинга этого белка можно изучать с помощью оптической спектроскопии и денатурантов. Эти эксперименты выявили необычный, но важный промежуточный продукт, состоящий исключительно из альфа-спиралей, несмотря на то, что нативная структура представлена бета-листами. Вероятно, в процессе эволюции спиральный промежуточный продукт закрепился для предотвращения агрегации во время фолдинга[16].

Клиническое значение[править]

Поскольку молоко является известным аллергеном[6], производители в Европейском союзе обязаны подтверждать наличие или отсутствие β-лактоглобулина. Это необходимо для соответствия маркировки требованиям Директивы ЕС. Лаборатории по контролю качества пищевых продуктов используют методы иммуноферментного анализа (ИФА) для выявления и количественного определения β-лактоглобулина.

Хотя β-лактоглобулин считается основным аллергеном, защитный эффект от употребления сырого молока зависит от содержания белка в сывороточной фракции, и, следовательно, от β-лактоглобулина[17]. Этот контраст (аллергенность с одной стороны и защитные свойства с другой) связан с его способностью переносить микроэлементы. Когда β-лактоглобулин переносит микроэлементы, он действует толерогенно и защищает от развития аллергии. Однако при отсутствии такой нагрузки он становится аллергеном[18][19].

Лабораторная полимеризация β-лактоглобулина с помощью микробной трансглутаминазы снижает его аллергенность у детей и взрослых с IgE-опосредованной аллергией на коровье молоко[20].

Биотехнология[править]

В 2018 году было объявлено о выращивании генетически модифицированных коров[7]. У этих коров гены, отвечающие за выработку β-лактоглобулина, были удалены с помощью зигота-опосредованной делеции. Цель проекта — получение молока без этого аллергена[7].

В сентябре 2023 года Европейский инновационный совет профинансировал проект Hydrocow компании Solar Foods. Проект направлен на производство β-лактоглобулина с использованием водородокисляющих бактерий рода Xanthobacter, углекислого газа и электричества.

Примечания[править]

  1. ↑ Interactions of β-Lactoglobulin With Small Molecules // Encyclopedia of Food Chemistry. — Elsevier. — Т. 2. — P. 560–565. — ISBN 978-0-12-814045-1.
  2. ↑ Beta-lactoglobulin // Advanced Dairy Chemistry: 1. Proteins. — Elsevier Applied Science. — P. 141–190. — ISBN 978-1-4419-8602-3.
  3. ↑ (October 2000) «The core lipocalin, bovine beta-lactoglobulin». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1482 (1–2): 136–48. DOI:10.1016/s0167-4838(00)00160-6. PMID 11058756.
  4. ↑ Kontopidis, George (2002). «The Ligand-binding Site of Bovine β-Lactoglobulin: Evidence for a Function?». Journal of Molecular Biology (Elsevier BV) 318 (4): 1043–1055. DOI:10.1016/s0022-2836(02)00017-7. ISSN 0022-2836.
  5. ↑ (April 2004) «Invited review: beta-lactoglobulin: binding properties, structure, and function». Journal of Dairy Science 87 (4): 785–96. DOI:10.3168/jds.S0022-0302(04)73222-1. PMID 15259212.
  6. ↑ 6,0 6,1 listed in Annex IIIa of Directive 2000/13/EC
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 (2018-05-16) «Cattle with a precise, zygote-mediated deletion safely eliminate the major milk allergen beta-lactoglobulin». Scientific Reports 8 (1). DOI:10.1038/s41598-018-25654-8. ISSN 2045-2322. PMID 29769555. Bibcode: 2018NatSR...8.7661W.
  8. ↑ (April 2010) «World Allergy Organization (WAO) Diagnosis and Rationale for Action against Cow's Milk Allergy (DRACMA) Guidelines». The World Allergy Organization Journal 3 (4): 57–161. DOI:10.1097/WOX.0b013e3181defeb9. PMID 23268426.
  9. ↑ Шаблон:PDB; (October 1998) «Structural basis of the Tanford transition of bovine beta-lactoglobulin». Biochemistry 37 (40): 14014–23. DOI:10.1021/bi981016t. PMID 9760236.
  10. ↑ (1993) «Functional characteristics of dairy proteins.». Trends in Food Science & Technology 4 (9): 283–288. DOI:10.1016/0924-2244(93)90071-H.
  11. ↑ (April 2000) «Structural changes accompanying pH-induced dissociation of the beta-lactoglobulin dimer». Biochemistry 39 (13): 3565–74. DOI:10.1021/bi992629o. PMID 10736155.
  12. ↑ (1964) «Structure of the β-Lactoglobulin Tetramer». Nature 203 (4944): 517–519. DOI:10.1038/203517a0. Bibcode: 1964Natur.203..517T.
  13. ↑ (November 2003) «Protein self-association in solution: the bovine beta -lactoglobulin dimer and octamer». Protein Science 12 (11): 2404–11. DOI:10.1110/ps.0305903. PMID 14573854.
  14. ↑ (January 2010) «Native beta-lactoglobulin self-assembles into a hexagonal columnar phase on a solid surface». Langmuir 26 (2): 1090–5. DOI:10.1021/la902464f. PMID 19877696.
  15. ↑ (2005) «Aggregation across the length-scales in beta-lactoglobulin». Faraday Discussions 128: 13–27. DOI:10.1039/b403014a. PMID 15658764.
  16. ↑ (December 1996) «The burst-phase intermediate in the refolding of beta-lactoglobulin studied by stopped-flow circular dichroism and absorption spectroscopy». Journal of Molecular Biology 264 (4): 806–22. DOI:10.1006/jmbi.1996.0678. PMID 8980687.
  17. ↑ (October 2011) «The protective effect of farm milk consumption on childhood asthma and atopy: the GABRIELA study». The Journal of Allergy and Clinical Immunology 128 (4): 766–773.e4. DOI:10.1016/j.jaci.2011.07.048. PMID 21875744.
  18. ↑ (January 2021) «Cow's milk protein β-lactoglobulin confers resilience against allergy by targeting complexed iron into immune cells». The Journal of Allergy and Clinical Immunology 147 (1): 321–334.e4. DOI:10.1016/j.jaci.2020.05.023. PMID 32485264.
  19. ↑ (January 2018) «Retinoic acid prevents immunogenicity of milk lipocalin Bos d 5 through binding to its immunodominant T-cell epitope». Scientific Reports 8 (1). DOI:10.1038/s41598-018-19883-0. PMID 29371615. Bibcode: 2018NatSR...8.1598H.
  20. ↑ (October 2012) «In search of a tolerance-induction strategy for cow's milk allergies: significant reduction of beta-lactoglobulin allergenicity via transglutaminase/cysteine polymerization». Clinics 67 (10): 1171–9. DOI:10.6061/clinics/2012(10)09. PMID 23070344.
Рувики

Одним из источников, использованных при создании данной статьи, является статья из википроекта «Рувики» («ruwiki.ru») под названием «Бета-лактоглобулин», расположенная по адресу:

—https://ru.ruwiki.ru/wiki/Бета-лактоглобулин

Материал указанной статьи полностью или частично использован в Циклопедии по лицензии CC-BY-SA 4.0 и более поздних версий.

Всем участникам Рувики предлагается прочитать материал «Почему Циклопедия?».

Источник — http://cyclowiki.org/w/index.php?title=Бета-лактоглобулин&oldid=2663697