Ферменты

Модель фермента нуклеозидфосфорилазы

#2_Биохимия​ ферментов // Nau4film [26:28]

Ферменты (энзимы) — органические катализаторы белковой или РНК природы.

Образуются в живых организмах.

Общая информация

Ускоряют биохимические реакции как in vivo, так и in vitro. Могут иметь от одной до нескольких полипептидных цепей — субъединиц с высокой молекулярной массой (от десятка тысяч до нескольких миллионов).

По химическому составу ферменты могут принадлежать к простым или сложным белкам. В последнем случае молекула состоит из белковой части (апофермента) и соединения небелковой природы (кофактора). В белковой части фермента каталитические функции выполняют относительно небольшие участки молекулы — активные центры, которые определяют специфичность химической реакции, катализируемой данным ферментом. Активный центр представляет собой сочетание определенных аминокислот, которые могут находиться в полипептидной цепи как рядом, так и в различных её частях. Если аминокислоты пространственно удалены друг от друга, формирование активного центра происходит путем сворачивания молекулы фермента в глобулярную структуру. Кроме активного центра некоторые ферменты имеют аллостерический центр, регулирующий работу активного центра.

По характеру катализируемых реакций различают оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.

История изучения

Ферментативные процессы известны человеку с древних времен. Ферментация широко использовалась греками для изготовления вина (открытие этого метода было приписано богу Бахусу). Народы многих стран давно овладели искусством изготовления хлеба, сыра, уксуса на основе переработки растительного и животного сырья. Однако современный этап развития энзимологии восходит к началу XIX века.

В 1814 году член Санкт-Петербургской Академии наук Константин Кирхгоф обнаружил, что крахмал превращается в сахар под воздействием определенных веществ, обнаруженных в прорастающих зернах ячменя. Следующий шаг в этом направлении был предпринят французским химиком Ансельмом Пайеном, который в 1833 году обнаружил, что термостойкое вещество, полученное из экстракта солода путем осаждения спиртом, обладает способностью гидролизовать крахмал; он назвал это диастазом.

Вскоре разгорелся спор о характере брожения, в котором приняли участие крупнейшие представители естествознания того времени. В частности, Луи Пастер придерживался мнения, что брожение вызвано живыми микроорганизмами и, следовательно, связано исключительно с их деятельностью. С другой стороны, Юстус фон Либих и Марсель Бертель защищали химическую природу брожения, предполагая, что оно связано со специальными веществами, похожими на диастазу (амилазу). Йенс Якоб Берцелиус в 1837 году открыл, что ферменты являются катализаторами, которые снабжают живые клетки. Именно тогда появились термины «закваска» (от латинского fermentatio — заквашивание) и «фермент» (от греческого — у дрожжей). Спор был окончательно разрешен только в 1897 году, когда братья Ганс и Эдуард Бухнеры обнаружили, что бездрожжевой сок (полученный путем протирания дрожжей с настоянной землей) способен сбраживать сахар с образованием спирта и CO2. Стало ясно, что дрожжевой сок содержит сложную смесь ферментов (называемых зимазой), и эти ферменты способны функционировать как внутри, так и за пределами клетки. Результаты эксперимента Бухнеров ознаменовали рождение современной биохимии и энзимологии.

Примеры

Рассмотрим, например, реакцию, которая происходит при разложении мочевины до диоксида углерода и аммиака:

• H2N-CO-NH2 + H2O -> CO2 + 2NH3

Эта реакция катализируется ферментом уреазой. При комнатной температуре одна молекула уреазы способна расщеплять до 30 000 молекул мочевины за одну секунду. Если бы не было катализатора, это заняло бы 3 миллиона лет. Следовательно, в присутствии уреазы скорость реакции этой реакции во много триллионов раз превышает «нормальную» скорость. Есть ферменты, которые работают быстрее, чем уреаза, и есть те, которые работают медленнее.

См.также

• Ферментация

Литература

• Тарханов И. Р., Ферменты, в физиологии // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890−1907.
• Энзимы, в физиологии // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890−1907.
• Энзимы, в растениях // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890−1907.
• Энзимы // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890−1907.
• Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х томах. Том 1. — Москва: Мир, 1985. — 367 с.
• Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431—439.
• Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. — В 3-х т. — Пер. с англ. — Т.1-2. — М.: Мир, 1982. — 808 с.
• Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959.
• Urushadze Z. About a Real Conceptual Framework for Enzyme Catalysis.- Bull. Georg. Natl. Acad. Sci., Vol. 173, No 2, 2006, 421—424.
• Вольф М., Рансбергер К. Лечение ферментами — М.: Мир, 1976.