Ферменты

Материал из Циклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Модель фермента нуклеозидфосфорилазы
#2_Биохимия​ ферментов // Nau4film [26:28]

Ферменты или энзимы — органические катализаторы белковой или РНК природы, образующиеся в живых организмах. Ускоряют биохимические реакции как in vivo, так и in vitro. Могут иметь от одной до нескольких полипептидных цепей — субъединиц с высокой молекулярной массой (от десятка тысяч до нескольких миллионов).

По химическому составу ферменты могут принадлежать к простым или сложным белкам. В последнем случае молекула состоит из белковой части (апофермента) и соединения небелковой природы (кофактора). В белковой части фермента каталитические функции выполняют относительно небольшие участки молекулы — активные центры, которые определяют специфичность химической реакции, катализируемой данным ферментом. Активный центр представляет собой сочетание определенных аминокислот, которые могут находиться в полипептидной цепи как рядом, так и в различных её частях. Если аминокислоты пространственно удалены друг от друга, формирование активного центра происходит путем сворачивания молекулы фермента в глобулярную структуру. Кроме активного центра некоторые ферменты имеют аллостерический центр, регулирующий работу активного центра.

По характеру катализируемых реакций различают оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.

История изучения[править]

Ферментативные процессы известны человеку с древних времен. Ферментация широко использовалась греками для изготовления вина (открытие этого метода было приписано богу Бахусу). Народы многих стран давно овладели искусством изготовления хлеба, сыра, уксуса на основе переработки растительного и животного сырья. Однако современный этап развития энзимологии восходит к началу XIX века.

В 1814 году член Санкт-Петербургской Академии наук Константин Кирхгоф обнаружил, что крахмал превращается в сахар под воздействием определенных веществ, обнаруженных в прорастающих зернах ячменя. Следующий шаг в этом направлении был предпринят французским химиком Ансельмом Пайеном, который в 1833 году обнаружил, что термостойкое вещество, полученное из экстракта солода путем осаждения спиртом, обладает способностью гидролизовать крахмал; он назвал это диастазом.

Вскоре разгорелся спор о характере брожения, в котором приняли участие крупнейшие представители естествознания того времени. В частности, Луи Пастер придерживался мнения, что брожение вызвано живыми микроорганизмами и, следовательно, связано исключительно с их деятельностью. С другой стороны, Юстус фон Либих и Марсель Бертель защищали химическую природу брожения, предполагая, что оно связано со специальными веществами, похожими на диастазу (амилазу). Йенс Якоб Берцелиус в 1837 году открыл, что ферменты являются катализаторами, которые снабжают живые клетки. Именно тогда появились термины «закваска» (от латинского fermentatio — заквашивание) и «фермент» (от греческого — у дрожжей). Спор был окончательно разрешен только в 1897 году, когда братья Ганс и Эдуард Бухнеры обнаружили, что бездрожжевой сок (полученный путем протирания дрожжей с настоянной землей) способен сбраживать сахар с образованием спирта и CO2. Стало ясно, что дрожжевой сок содержит сложную смесь ферментов (называемых зимазой), и эти ферменты способны функционировать как внутри, так и за пределами клетки. Результаты эксперимента Бухнеров ознаменовали рождение современной биохимии и энзимологии.

Примеры[править]

Рассмотрим, например, реакцию, которая происходит при разложении мочевины до диоксида углерода и аммиака:

  • H2N-CO-NH2 + H2O -> CO2 + 2NH3

Эта реакция катализируется ферментом уреазой. При комнатной температуре одна молекула уреазы способна расщеплять до 30 000 молекул мочевины за одну секунду. Если бы не было катализатора, это заняло бы 3 миллиона лет. Следовательно, в присутствии уреазы скорость реакции этой реакции во много триллионов раз превышает «нормальную» скорость. Есть ферменты, которые работают быстрее, чем уреаза, и есть те, которые работают медленнее.

Литература[править]