Циклопедия скорбит по жертвам террористического акта в Крокус-Сити (Красногорск, МО)

Обмен веществ

Материал из Циклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Обмен веществ и энергии

Обмен веществ или метаболизм — совокупность химических реакций, происходящих в живых организмах. Метаболизм делится на две ветви: катаболизм (диссимиляция или энергетический обмен), включающая реакции расщепления сложных органических веществ до простых, которое сопровождается их окислением и выделением полезной энергии, и анаболизм (ассимиляция или пластический обмен) — реакции синтеза необходимых клетке веществ, в которых энергия, полученная в катаболических реакциях, используется.

Почти все метаболические реакции ускоряются ферментами. Ферменты не только делают возможным быстрое протекание в клетке большого количества реакций, что при других условий нуждались бы в очень высоких температурах и давлении, но и позволяют регулировать их при необходимости. Реакции катализируемые ферментами часто объединяются в последовательности, где продукт одной становится субстратом для следующей, такие серии реакций называются метаболическими путями. Метаболические пути, в свою очередь, объединяются между собой, образуя сложные разветвленные сети.

Важной характеристикой основных метаболических путей и их компонентов является то, что они являются общими для большинства живых организмов, это свидетельствует о единстве происхождения живой природы. Однако некоторые особенности метаболизма имеет не только каждый вид, но и отдельные особи в пределах вида.

Термодинамика живых систем[править]

Второй закон термодинамики гласит, что энтропия (мера неупорядоченности) в изолированной системе постоянно растет. Другими словами можно сказать, что беспорядок «приводится сам», а для упорядочения системы нужно выполнить химическую, механическую и транспортную работу. Ее постоянно вынуждены выполнять организмы, для того чтобы поддерживать жизнедеятельность, это происходит благодаря наличию метаболизма.

Часть энергии системы, которая может выполнять работу при неизменных давления и температуры называют свободной энергией Гиббса (G). Во время химической реакции изменение свободной энергии можно описать так:

где ΔН — изменение энтальпии, отражающий количество образованных и разрушенных связей (отрицательная для реакций, в которых выделяется тепло), T — абсолютная температура, ΔS — изменение энтропии. По стандартным условиям и концентрации реагентов и продуктов реакции 1 моль / л изменение свободной энергии называется стандартной ΔG0.

Системы с большим запасом свободной энергии нестабильны, в них самовольно происходят процессы, уменьшают ее. Итак спонтанно могут происходить только реакции, сопровождающиеся выделением энергии (ΔG <0), они называются екзергоничнимы, но не реакции, для которых ΔG> 0 (ендергонични). В состоянии термодинамического равновесия ΔG = 0 и система не может выполнять работу. Достижения состояния равновесия для клетки означает смерть.

Если прямая реакция экзотермическая, например окисление глюкозы до углекислого газа и воды (ΔG0 = −686 ккал / моль (2879 кДж / моль)), то обратная обязательно будет эндотермической, то есть для реакции синтеза глюкозы из углекислого газа и воды ΔG0 = +686 ккал / моль.

Изменение свободной энергии при реакции зависит от ее конкретного типа (то есть содержания энергии в исходных веществах и продуктах), а также от того, насколько далеко была система от термодинамического равновесия в начальный момент времени (то есть насколько концентрации веществ отличаются от равновесных). Например, для реакции:

(маленькими буквами обозначены стехиометрические коэффициенты) изменение свободной энергии можно выразить как функцию стандартной изменения свободной энергии:

  • (1),

где [Ai], [Bi], [Ci], [Di] — концентрации веществ в момент начала реакции.

Способность реакции проходить до конца характеризует константа равновесия, для приведенной выше реакции она записывается так:

  • ,

где [Aeq], [Beq], [Ceq], [Deq] — концентрации веществ в состоянии равновесия. Чем больше константа равновесия, тем больше исходных веществ превращаются в продукты в наступление состояния равновесия.

В условиях равновесия ΔG = 0, и формула (1) видоизменяется следующим образом:

В реальных условиях живой клетки большинство химических реакций никогда не достигают равновесного состояния из-за того, что продукты постоянно используются в других реакциях или выделяются в среду. Таким образом живая система находится в динамично стабильном состоянии: в ней происходят непрерывные изменения вследствие тока вещества и энергии, но основные показатели поддерживаются на постоянном уровне. Например глюкоза с одной стороны поглощается из крови и используется многими тканями, с другой — всасывается кишечником и мобилизуется из мест ее запасания. В результате слияния этих двух процессов ее концентрация в крови остается достаточно стабильной.

Активные переносчики[править]

В клетке постоянно происходит большое количество реакций, это становится возможным только благодаря их сопряжению с екзергоничнимы. Таким образом значение изменения свободной энергии обоих процессов добавляются и суммарное ΔG <0.

В большинстве реакций источником свободной энергии является расщепление фосфодиестерних связей аденозинтрифосфата . В качестве примера можно рассмотреть фосфорилирования глюкозы (первая реакция гликолиза):

  • глюкоза + Фн → глюкозо-6-фосфат + вода, ΔG01 > 0;

Для реакции гидролиза АТФ:

  • АТФ + вода → АДФ + Фн, ΔG02 < 0

Поскольку |ΔG1| <|ΔG2|, то суммарное изменение свободной энергии сопряженной реакции будет отрицательным.

Гидролиз АТФ дает много энергии по двум причинам. Во-первых, это связано с особенностью самой молекулы: три фосфатные группы в молекуле АТФ имеют отрицательный заряд и отталкиваются между собой, в таком состоянии ее можно сравнить с сжатой пружиной. Отщепление одного фосфата — энергетически выгодный процесс, как выстреливания пружины. Поэтому стандартная изменение свободной энергии для гидролиза АТФ до АДФ имеет отрицательное значение −7,3 ккал / моль. Второй причиной является то, что соотношение концентраций АТФ / АДФ в клетке значительно больше равновесного, поэтому в реальных условиях расщепление 1 моль АТФ дает примерно 13 ккал энергии. Однако для прохождения некоторых реакций, например полимеризации нуклеотидов в нуклеиновую кислоту, этой энергии недостаточно, поэтому происходит отщепление пирофосфата с образованием АМФ, при этом ΔG = −26 ккал / моль.

Обратный процесс — фосфорилирование АДФ — сопряжен с окислением органических веществ. Таким образом АТФ является переносчиком энергии от одних метаболических реакций в другие. Скорость обращения АТФ в организме очень велика, каждая клетка ежеминутно гидролизует и снова синтезирует около 10000000 молекул этого вещества. Мышечные волокна во время работы используют весь свой ​​запас АТФ менее чем за минуту. Если регенерация АТФ из АДФ была бы невозможной, человеку для жизнедеятельности ежедневно была бы нужна масса этого вещества, почти равная массе ее тела.

В метаболических реакциях участвуют также другие активированные переносчики, например никотиновые коферменты НАД+ и НАДФ+. Они переносят электроны и протоны, по этой способностью коферменты не отличаются между собой, однако они имеют несколько разные функции. НАД преимущественно используется для реакций окисления, поэтому в клетке поддерживается высокое соотношение окисленной и восстановленной формы. Зато НАДФ в большинстве случаев действует как восстановитель благодаря низкому соотношению НАДФ+ / НАДФН(H+). К другим активированным посредникам относятся ацетил кофермент А, ФАД H+, и др. Большинство активированных переносчиков являются производными витаминов.

Катализ метаболических реакций[править]

С термодинамических показателей, таких как изменение свободной энергии, можно сделать вывод только о возможности прохождения определенной реакции, но они ничего не говорят о скорости, с которой она будет протекать. Например сахароза менее термодинамически стабильна, чем смесь глюкозы и фруктозы, однако спонтанный гидролиз (ΔG0 = −7 ккал / моль) происходит чрезвычайно медленно. Стерильный раствор сахарозы может сохраняться длительное время в почти неизменном состоянии, потому что он кинетически стабильным.

Для нормальной жизнедеятельности в клетке ежесекундно должна происходить множество химических реакций, прохождение которых при нормальных условиях может занимать годы. Для их ускорения Ферменты никак не вытекают ΔG, они не могут сделать енерогонични процессы екзергоничнимы, также они не смещают равновесия реакции, а только ускоряют момент ее наступление, причем сами не изменяются в процессе.

Основной механизм действия ферментов заключается в уменьшении энергии активации. Преобразование исходных веществ в продукты реакции почти всегда предполагает наличие высокоэнергетического переходного состояния, которое создает барьер для протекания реакции. Ферменты построены таким образом, что связывание их активного центра с веществом в переходном состоянии является энергетически выгодным, что и позволяет уменьшить активационный барьер. Кроме того, белковые катализаторы ориентируют субстраты таким образом, что они могут легко реагировать между собой. Благодаря этим свойствам ферменты ускоряют химические превращения в триллионы раз (1012 — 1014).

Ферменты высокоспецифичны, обычно один фермент катализирует одну реакцию, и каждая реакция катализируемых одним ферментом, хотя есть много исключений. Активность многих ферментов может регулироваться. Кроме белков, роль катализаторов в клетке могут выполнять молекулы РНК, ионы металлов и тому подобное.

Метаболические пути[править]

Серии реакций в клетке преимущественно объединяются в метаболические пути, в которых продукт одного преобразования становится субстратом для следующего. Обычно ферменты одного метаболического пути группируются вместе, образуя большие мультиэнзимных комплексов.

Некоторые пути обеспечивают расщепление сложных органических веществ и запасания энергии в форме химических связей АТФ, в результате чего его концентрация в клетке поддерживается на достаточно высоком уровне. Также в этих реакция восстанавливаются НАД и НАДФ. Совокупность таких метаболических путей называется катаболизмом (диссимиляция, энергетический обмен).

Другие пути заключаются в синтезе сложных молекул из более простых предшественников (например полимеров с мономеров), они всегда нуждаются в энергии и описываются общим термином анаболизм (ассимиляция, пластический обмен). Связными звеньями между катаболизмом и анаболизмом является АТФ и другие нуклеотидтрифосфаты. Иногда выделяют еще так называемые амфиоблични пути — перекресток катаболизма и анаболизма.

Хотя представление о метаболизме как совокупности отдельных путей удобно для его изучения и систематизации, оно слишком упрощенное, чтобы соответствовать реальности. Многие из промежуточных продуктов является частью нескольких путей. Поэтому метаболизм лучше всего описывается как сложная сеть взаимосвязанных реакций, в которой изменение концентрации даже одного вещества вызывает существенные последствия во многих ее частях.

Регуляция[править]

Для того, чтобы огромное количество метаболических реакций работали слаженно, в пользу клетке, они должны быть регулируемыми. Такая регуляция обеспечивается основными путями: активацией или угнетением синтеза определенных ферментов, и изменением их активности. Первый метод медленнее и дает устойчивые результаты, второй позволяет мгновенный ответ.

Многие ключевых ферментов метаболических путей является аллостерический, то есть такими, которые кроме активного центра имеют дополнительный сайт для связывания регуляторных молекул, изменяя конформацию белка влияют на его активность. Аллостерические модуляторы могут быть как активирующими так и ингибирующими.

Кроме того, регуляция метаболических путей может происходить путем изменения доступности субстратов. Например, многие клетки могут расщеплять глюкозу только тогда, когда на них действует инсулин, что стимулирует транспорт этого вещества из крови. В эукариотических клетках противоположно направленные метаболические пути часто распределены по разным компартментам. Например, окисление жирных кислот происходит в митохондриях, а синтез — в цитоплазме. Переход субстратов с одного компартмента в другой может служить точкой контроля.

Поскольку одной из первоочередных задач метаболизма является поддержание гомеостаза (динамического постоянства внутренних условий), большинство его регуляторных путей организованы по принципу отрицательной обратной связи: метаболический путь подавляется его конечным продуктом, действует на один из первых ферментов этого пути. Например аминокислота изолейцин синтезируется из треонина в пять шагов. Когда в клетке производится больше изолейцина, чем нужно для синтеза белков, его избыток подавляет первый фермент этого метаболического пути и синтез прекращается до тех пор, пока концентрация аминокислоты не уменьшится.

Типы питания[править]

Влияние инсулина на поглощение глюкозы и обмен веществ

Почти все преобразования энергии в метаболических реакциях можно свести к переносу электронов между веществами, то есть к окислительно-восстановительных реакций. Различные соединения отличаются по сродством к электронам. Электроны под воздействием ЭДС движутся от веществ с меньшим сродством к веществам с большим сродством, в этом процессе их энергия высвобождается, её часть может быть использована для полезной работы.

Организмы, для которых источником высокоэнергетических электронов является восстановленные вещества среды, называются хемотрофами (то есть они питаются химической энергией). Они делятся на хемоорганотрофы, которые окисляют органические вещества, и литотрофы, источником энергии для которых неорганические соединения. Другая группа организмов — фототрофы, также может использовать как источник электронов органические или неорганические вещества, однако энергию эти электроны приобретают под влиянием света, она переводит их в возбужденное состояние.

Кроме источники энергии и электронов организмы также требуют химических элементов: углерода, водорода и кислорода. Те виды, которые могут усваивать эти элементы в форме неорганических веществ, таких как углекислый газ и вода, и синтезировать из них органические, называются автотрофами. Те же, которые не способны к этому, относятся к гетеротрофам.

Две самые распространенные группы живых организмов это фотолитоавтотрофы, например зеленые растения, водоросли и цианобактерии используют энергию света, воду как источник электронов и углекислый газ для синтеза органических веществ, и хемоорганогетеротрофы, такие как животные, грибы и часть прокариот, которые получают энергию, электроны и углерод из органических соединений. Реже встречаются фотоорганогетеротрофы (пурпурные и зеленые несерные бактерии), хемолитоав-тотрофы (железобактериями, нитрифицирующие бактерии и т. д.) и миксотрофы, которые могут переключаться с одного типа питания на другой.

Эволюция[править]

Все известные живые организмы содержат такие активированные переносчики как АТФ, НАД, ФАД и кофермента А, эти соединения объединяет то, что в их состав входит аденозиндифосфат, причем он не принимает непосредственного участия в переносе электронов и химических групп. Убедительным объяснением этой закономерности является то, что первые живые системы использовали в качестве катализаторов молекулы РНК, которые однако не могли выполнять функции переносчиков энергии. Вероятно, что уже в раннем РНК мире такие вещества как НАД, ФАД, кофермент А стали частью метаболизма, а аденозиндифосфатные группы им были необходимы для того, чтобы взаимодействовать с рибозимами за образования водородных связей с остатками урацила в их составе.

С развитием белковых катализаторов переносчики мало изменились, поскольку они уже были хорошо настроены не выполнения своих функций. Их нуклеотидная часть теперь используется для взаимодействия с определенными аминокислотными последовательностями в составе ферментов. Например, НАДН может одинаково успешно передавать электроны, независимо от того, адениновый остаток присоединяется к участку белка или РНК.

Литература[править]

  • Biology. — 8th. — Benjamin Cammings, 2008. — P. 142—159. — ISBN 978-0321543257.
  • Molecular Biology of the Cell. — 5th. — Garland Science, 2007. — P. 65—84. — ISBN 978-0-8153-4105-5.
  • Lehninger Principles of Biochemistry. — 5th. — W. H. Freeman, 2008. — P. 19—26. — ISBN 978-0-7167-7108-1.
  • Biochemistry. — 6th. — W.H. Freeman and Company, 2007. — ISBN 0-7167-8724-5.
  • Microbiology. — 5th. — McGraw−Hill, 2002. — ISBN 0-07-282905-2.